ABSTRACT
Las inmunoglobulinas o anticuerpos son glicoproteínas que se encuentran en la superficie de los linfocitos B y son secretadas por las células plasmáticas, linfocitos B terminalmente diferenciados, en respuesta a un antígeno y, como tal, representan la inmunidad humoral de los vertebrados. Existen 5 formas o isotipos principales: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE. Las Igs presentan una estructura básica que posee dos cadenas pesadas (H) idénticas y dos cadenas livianas (L) idénticas, unidas entre sí por puentes disulfuro e interacciones no covalentes. Ambos tipos de cadenas presentan un patrón estructural que consiste de segmentos o dominios de 110 aminoácidos. El análisis de su secuencia de aminoácidos revela la existencia de un dominio variable (V) hacia el extremo aminoterminal y varios dominios constantes (C) hacia el extremo carboxilo terminal. Las cadenas pesadas también poseen un dominio variable (VL) y uno constante (CL). Las cadenas pesadas también poseen un dominio variable (VH) pero tienen 3 ó 4 dominios constantes (CH). Los dominios variables de mabas cadenas contienen zonas de alta variabilidad no contiguas en la secuencia de aminoácidos, son las denominadas regiones hipervariables o CRD (determinantes de complementariedad) y son las principales responsables de la diversidad de los anticuerpos...